Новости химической науки > Кальмарам зарин не страшен

Фермент DFPase, выделенный из организма кальмара Loligo vulgaris, способствует быстрому и эффективному разложению нервнопаралитических отравляющих веществ класса зарина. Изучением механизма его действия может способствовать разработке новых методов дезактивации химического оружия.

Рисунок из Proc. of the Nat. Acad. of Sciences, 2009, 106(3), 713

Группе исследователей из Университета Франкфурта, Института Фармакологии и Токсикологии Бундесвера и Национальной Лаборатории Лос Аламос смогли определить строение фермента-DFPase с помощью нейтронной дифракции.

В отличие от рентгеноструктурного анализа с помощью нейтронной дифракции можно определить местоположение атомов водорода, составляющих половину всех атомов в составе белков и ключевых для протекания химических реакций. Если рентгеноструктурный анализ позволяет определить положение тяжелых атомов, обладающих большим электронным облаком, нейтроны взаимодействуют с атомными ядрами, что позволяет достаточно легко определять положение водорода, кислорода, азота, углерода и серы. Помимо этого, нейтронная дифракция гораздо более удобный метод для определения положения атомов водорода в белках, поскольку в биологических соединениях водород отличается большой подвижностью, а информация о положении атома водорода является весьма важной для понимания механизма ферментативного катализа разложения боевых ФОС DFPase.

Структур белков, охарактеризованных с помощью метода нейтронной дифракции не так много, так как для использования этого метода требуется большие монокристаллы анализируемого материала и длительное время измерения. Хотя первая структура белка была определена с помощью нейтронной дифракции еще в 1969, до настоящего времени лишь 20 из 50000 кристаллических структур, входящих в Базу данных Protein Data Bank. Руководители проекта Марк-Микаэль Блум (Marc-Michael Blum) и Ханц Ройтерйанс (Heinz Rueterjans) уверены, что труд, потраченный на определение строения DFPase был затрачен не зря. Исследователи уверены, что на основании результатов исследований можно будет подстраивать активность фермента и диверсифицировать перечень его субстратов.

Источник: Proc. of the Nat. Acad. of Sciences, 2009, 106(3), 713

метки статьи: #аналитическая химия, #биохимия, #молекулярная биология, #элементоорганическая химия