Краунированный катион металла находится в комплексе с белком, поэтому двигаться будет весь комплекс, это мы уже проходилиEvgeniyChup писал(а):Тут уж как avatar решит, и кстати если в комплексе с крауном заряд иона как был положителен то так и останется, то можно подобрать буфер когда заряд белка отрицателен и делить электрофорезом,
Чтобы создать афинный сорбент, надо знать строение белка и иметь его чистым, а сначала надо бы его проанализировать - идём к началуEvgeniyChup писал(а):можно делить на аффинном сорбенте вымыть комплекс катиона с крауном и потом снимать белок...
Сомневаюсь, что современная наука "пощупала" все имеющиеся на планете белки, их же триллионы, куда не ткни - всё новые и новые, а может и не новые?EvgeniyChup писал(а):А поповоду не знает с каким белком работает, то тут вопрос из чего выделяет,
. Отличить можно надёжным анализом типа МС, но мешают катионы, т.е. опять мы попали в начало задачи Поработали, поняли, что для масс-спектрометрии комплексы с металлами не годятся, т.е. нужно металлы удилить, опять попадаем в началоEvgeniyChup писал(а):плюс я думаю для начала можно и с катионным комплексом поработать, все равно придется и гидролиз делать и последовательность определять...
Уф-ф-ф...
). А потом всё как обычно, - начиная с раз(вы)деления нужной фракции будет делать биохимик со своими сефадексами и пептидазами под чутким руководством Эдмана 
. Т.е. по умолчанию подразумевается, что никаких ионов металлов анализируемые белки не содержат или их биохимик как-то выцарапал до того как. Как? 
да и смесюку форез возьмет; а анализаторы белков сейчас норм работают, так что биохимики рулят...
