новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

главная > справочник > химическая энциклопедия:

ЭНОЛАЗА


выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

ЭНОЛАЗА (енолаза, 2-фосфо-D-глицерат гидро-лиаза, фосфопируват-гидратаза), гликолитич. фермент класса лиаз. катализирующий обратимую реакцию отщепления воды от 2-фосфо-D-глицерата (2-фосфо-D-глицериновой к-ты) с образованием макроэргич. соед.- фосфоенолпирувата (фосфоенолпировиноградной к-ты; см. Гликолиз).

Мол. масса нативной энолаза составляет от 80 тыс. до 95 тыс. (в зависимости от источника). Оптимум активности фермента из Escherichia coli (E. coli) находится при рН 8,1 (для ферментов из др. источников при более кислых значениях рН). Молекула энолаза состоит из двух одинаковых субъединиц и содержит два активных центра. Известна первичная структура энолаза из разных источников.

Для энолаза характерна доменная структура. В глубокой щели между малым N-концевым и большим С-концевым доменами располагается активный центр фермента. Для проявления каталитич. активности необходимы ионы Mg, причем без них фермент не только не обладает активностью, но и диссоциирует на субъединицы. Считают, что в молекуле энолаза существуют 3 категории участков связывания металлов: каталитический, ингибиторный и "конформационный". Изменение пространств, структуры фермента при связывании Mg с конформац. участком необходимо для осуществления взаимод. фермента с субстратами и конкурентными ингибиторами. Замена ионов Mg на ионы др. металлов приводит к снижению ферментативной активности или к ее полному исчезновению. Ионы фтора также ингибируют фермент.

Инактивация фермента наблюдается при модификации карбоксильных групп, а также остатков аргинина, гистидина и тирозина. В непосредственной близости от активного центра энолаза из дрожжей расположен остаток цистеина-247, модификация которого приводит к инактивации фермента. Однако в ферментах животного происхождения в этом положении находится остаток валина и нет данных об участии остатков цистеина в формировании активного центра.

В Е. coli обнаружена только одна форма энолаза, в дрожжах -3. Наличие множественных форм энолаза (изоферментов) характерно также для тканей рыб. У термофильных бактерий найден стабильный при температуре 70-90 °С фермент, который состоит из 8 (а не из 2) субъединиц с мол. м. 40-50 тыс. и не содержит (в отличие от энолаза из др. источников) цистеиновых остатков.

Лит.: Wold F., в кн.: The Enzymes, ed. by P. D. Boyer, 3 ed., v. 5, N. Y.-L., 1971,p. 499-538; Chou P. Y., Fasman G. D., "Ann. Rev. Biochem.", 1978, v. 47, p. 251-76; Lebioda L. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1989, v. 264, № 7, p. 3685-93.

В. И. Муронец.




выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVII
Контактная информация