новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
тендеры / аналитика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы

расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты / книги
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас

реклама на сайте
контакты
Магазин химических реактивов
поиск
   

главная > справочник > химическая энциклопедия:

Ферменты


выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки. выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Основные функции ферментов - ускорять превращение веществ, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохимические процессы (напр., реализацию генетической информации), в том числе в ответ на изменяющиеся условия.

О механизме реакций с участием ферментов (ферментативных реакциях) см. Ферментативный катализ. Ферментативных реакций кинетика.

Структуру ферментов изучают методами химической модификации, рентгеновского структурного анализа. спектроскопии. Ценные результаты получены методом сайт-специфичного мутагенеза, основанного на направленной замене аминокислот в белковой молекуле методами генетической инженерии. К концу 20 века известно и охарактеризовано около 3000 ферменты

Исторический очерк. Начало современной науки о ферментах (энзимологии) связывают с открытием в 1814 К. Кирхгофом превращения крахмала в сахар под действием водных вытяжек из проростков ячменя. Действующее начало из этих вытяжек было выделено в 1833 А. Пайеном и Ж. Персо. Им оказался фермент амилаза. В 1836 году Шванн обнаружил и описал пепсин. в том же году И. Пуркин и И. Паппенгейм охарактеризовали трипсин. В 1897 братья Г. и Э. Бухнеры выделили из дрожжей растворимый препарат (так называемую зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Этим был положен конец спору Л. Пастера (он полагал, что процесс брожения могут вызывать только целостные живые клетки) и Ю. Либиха (считал, что брожение связано с особыми веществами). В конце 19 в. Э. Фишер предложил первую теорию специфичности ферментов. В 1913 Л. Михаэлис сформулировал общую теорию кинетики ферментативных реакций. В кристаллическом виде первые ферменты были получены Дж. Самнером в 1926 (уреаза) и Дж. Нортропом в 1930 .пепсин. Впервые первичная структура (аминокислотная последовательность) ферменты была установлена У. Стейном и С. Муром в 1960 для рибонуклеазы А, а в 1969 P. Меррифилдом осуществлен химический синтез этого ферменты Пространственное строение (третичная структура) ферменты впервые установлено Д. Филлипсом в 1965 для лизоцима. Во второй половине 20 века каталитическая активность была открыта также у некоторых РНК (их называют рибозимы).

Классификация ферментов. Исторически многим ферменты присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализруемой реакции. Для преодоления возникших трудностей в середине 20 века были разработаны классификации и номенклатура ферментов По рекомендации Международного биохимического. союза, все ферменты в зависимости от типа катализируемой реакции делят на 6 классов: 1-й - оксидоредуктазы, 2-й - трансферазы. 3-й - гидролазы. 4-й - лиазы. 5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функциональных групп субстратов, подвергающихся химическому превращению. Подклассы, в свою очередь, делятся на подпод-классы в зависимости от типа участвующего в превращении ферментов. Каждому достаточно охарактеризованному ферменту присваивается классификационный номер из 4 цифр, обозначающих класс, подкласс, подподкласс и номер самого фермента. Например, трипсин имеет номер 3.4.21.1.

К оксидоредуктазам относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Ферменты этого типа переносят атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются ферменты дыхания и окислительного фосфорилирования.

Трансферазы катализируют перенос функциональных групп (CH3, COOH, NH2, CHO и др.) от одной молекулы к другой.

Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др•)•

Лиазы катализируют негидролитическое отщепление групп от субстрата с образованием двойной связи и обратные реакции. Эти ферменты могут отщеплять CO2, H2O, NH3 и др.

Изомеразы катализируют образование изомеров субстрата, в том числе цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей. а также групп атомов внутри молекулы.

Лигазы - ферменты, катализирующие присоединение двух молекул с образованием новых связей (С — С, С — S, С — О, С — N и др.), как правило, сопряженное с расщеплением пирофос-фатной связи, например у АТФ

Особенности строения ферментов. Молекулярная масса ферментов составляет от 104 до 1010 и более. Чаще всего встречаются ферменты с молекулярной массой 20-60 тысяч, более крупные обычно состоят из нескольких одинаковых (гомомеры) или разных (гетеромеры) субьединиц, связанных между собой нековалентными связями. Субъединица может состоять из двух и более цепей, соединенных дисульфидными связями.

В первичной структуре однотипных ферментов, выделенных даже из эволюционно отдаленных организмов, часто наблюдается определенная гомология, а некоторые участки практически остаются неизменными. Вторичная структура отличается большим разнообразием по содержанию -спиралей и -структур (см. Белки). -Структуры составляют ядро многих ферментов, образуя "опорную" структуру. Совокупность стандартных элементов вторичных структур и специфически уложенных участков полипептидной цепи, определенным образом расположенных в пространстве, образует третичную структуру, определяющую биологические свойства ферментов

Третичная структура уникальна для каждого фермента, однако у однотипных ферменты , даже сильно отличающихся по первичной структуре, пространственное расположение цепей может быть сходным (напр., химотрипсины и субтилизины). Часто в третичной структуре можно выделить отдельные компактные части (домены), соединенные участками полипептидной цепи. Организация в пространстве нескольких субъединиц определяет четвертичную структуру ферменты

На поверхности белковой глобулы фермента или, чаще, в специальной щели, углублении и т. п. выделяют относительно небольшой участок, называемый активным центром. Он представляет собой совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. В активный центр фермента, кроме функциональных групп, могут входить небелковые составляющие - коферменты. Такой комплекс называют холоферментом, а его белковую часть - апоферментом. Аминокислотные остатки, входящие в активный центр, относятся к наиболее консервативным в данной группе ферментом. В активном центре можно выделить субстрат-связывающий участок и собственно каталитически активные группы фермента. К последним, например, в подподклассе серии новых протеаз относятся функциональные группы остатков серина-195, гистидина-57 и аспарагиновой кислоты-102. Кроме того, в качестве каталитически активных групп ферменты выступают группа SH цистеина, группа COOH глугаминовой кислоты, фенольный гидроксил тирозина и др., а также функц. группы коферментов - никотинамидное кольцо никотинамидных коферментов (см. Ниацин), альдегидная группа (в виде альдимина) пиридоксальфосфата, тиазолиновое кольцо тиаминпирофосфата, ионы металлов (напр., Zn2+, Co2+, Mn2+) и др.

Получение ферментов. Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферменты используются методы генетической инженерии. Из исходных материалов ферменты экстрагируют солевыми растворами. Затем их разделяют на фракции, осаждая солями [обычно (NH4)2SO4] или, реже, органическими растворителями, и очищают методами гель-проникающей и ионо-обменной хроматографии. На заключительных этапах очистки часто используют методы аффинной хроматографии. Контроль за ходом очистки фермента и характеристику чистых препаратов осуществляют, измеряя каталитическую активность ферментов с применением специфических (обычно дающих цветные реакции) субстратов. За единицу количества ферменты принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин в стандартных условиях. Число единиц ферменты , отнесенное к 1 мг белка, наз. удельной активностью.

Применение ферментов. В неочищенном состоянии ферменты с древнейших времен используют для получения продуктов питания и выделки изделий в хлебопечении, сыроделии, виноделии, обработке кож и т. д. Достаточно очищенные ферменты применяют в производстве аминокислот и их смесей для искусственного питания, в производстве сахарных сиропов из углеводсодержащего сырья, для удаления лактозы из молока и в производстве ряда лекарственных средств (некоторые очищенные ферменты сами используются как лекарственные средства). Особенно перспективно применение в промышленности иммобилизованных ферментов на полимерных носителях (например, для получения полусинтетических пенициллинов применяют иммобилизованную пенициллинамидазу, см. также Ферментсодержащие волокна). Об использовании ферменты в химическом анализе см. Ферментативные методы анализа.

Лит.: Номенклатура ферментов (Рекомендации 1972), пер. с англ., M., 1979; Фершт Э., Структура и механизм действия ферментов, пер. с англ., M., 1980; Диксон M., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1-3, M., 1982; Methods in enzymology, eds. S. P. Colowick, N. O. Kaplan, N. Y.- S. F.- L., 1955.

В. К. Антонов.




выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVII
Контактная информация