главная > справочник > химическая энциклопедия:

Лизоцим

Лизоцим (мурамидаза), фермент класса гидролаз. катализирующий гидролиз b-1 : 4-гликозидной связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмураминовой кислоты (см. ф-лу) пептидогликана клеточной стенки бактерий. Гидролизует также такую же связь в полимере. состоящем из остатков N-ацетилглюкозамина (хитине), но со значительно меньшей скоростью. Лизоцим обнаружен практически во всех организмах. У позвоночных содержится главным обр. в слезах, слюне, селезенке, легких, почках и лейкоцитах; в тканях локализуется в лизосомах.
Notice: Undefined variable: iko in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 95

Notice: Undefined variable: goo in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

Notice: Undefined variable: mn in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

Notice: Undefined variable: goo in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

Notice: Undefined variable: mn in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

Выделено и изучено более 50 лизоцимов из разных источников. Все они состоят из одной полипептидной цепи и являются сильно основными белками (рI 10,5-11). Hаиб. изучен лизоцим белка куриных яиц (мол. м. 14306). Полностью определено его строение, в т.ч. третичная структура. Молекула лизоцима имеет форму, близкую к форме эллипсоида с осями 3,0 и 4,5 нм. Ее пересекает косая щель, в которой происходит сорбция и гидролиз субстрата (в ней м. б. связано 6 гликопиранозных звеньев). Щель имеет гидрофобный карман, в котором локализуется ацетамидная группа N-ацетилглюкозамина. Важную роль в механизме гидролиза гликозидной связи играют группа С(О)О^- остатка аспарагиновой кислоты (поляризует связь) и недиссоциированный карбоксил остатка глутаминовой кислоты (донор протона). Оптим. условия для лизиса (разрушения) микробов Microccocus lysodeikticus (обычного тест-субстрата лизоцима) - рН 6-7, ионная сила раствора 0,1. Ионы Сl^-несколько активируют лизоцим; в отсутствие солей его активность резко падает. Повышение температуры вплоть до 60 °С увеличивает активность лизоцима; дальнейшее нагревание обратимо инактивирует фермент. В растворе (особенно в кислой среде при рН 2-3) лизоцим выдерживает без необратимой денатурации кратковременное кипячение. В сухом виде фермент выдерживает нагревание при 160°С в течение 1 ч. Конкурентные ингибиторы лизоцима - близкие по строению к субстрату олигосахариды с небольшим числом звеньев или моносахариды, например N-ацетилглюкозамин и олигомер, содержащий 2 или 3 его остатка. У позвоночных лизоцим выполняет ф-ции неспецифич. антибактериального барьера. Механизм действия обусловлен способностью фермента нарушать клеточную стенку бактерий и вызывать их лизис. Лизоцим применяют в медицине как противомикробное ср-во (в т.ч. как добавка в продукты питания для детей). Лит.: Бухарин О. В., Васильев Н. В., Лизоцим и его роль в биологии и медицине, Томск, 1974; Основы биохимии, пер. с англ., т. I, M., 1981, с. 313-17; Lisozyme, ed. by E. F. Osserman, R. E, Canfield, S. Beychok, N.Y., 1974; Jolles P., Jolles J., "Molec. and Cell Biochem.", 1984, v. 63, № 2, p. 165-89. © Н. А. Кравченко.
Notice: Undefined variable: goo in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

Notice: Undefined variable: mn in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109