новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

главная > справочник > химическая энциклопедия:

Трипсин


выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

Трипсин, фермент класса гидролаз. катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина. катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в том числе гидрофобных) и некоторых карбоновых кислот.

Трипсин - фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, который в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в трипсин. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-T.

Трипсин способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварительных ферментов.

Мол. м. бычьего трипсина 24 тыс., рI 10,5-10,8; оптим. каталитич. активность при рН 7,8-8,0.

Активный центр трипсина состоит из трех аминокислотных остатков: серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в трипсине соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая кислота-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой кислоты-189, которая определяет специфичность трипсина к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.

Существенной для трипсина является способность сорбировать положительно заряженные соед. и некоторые белки (ингибиторы). В этом случае трипсин теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т. к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз.

Недостаток или избыток трипсина проявляются в нарушении пищеварения. Наличие трипсина в сыворотке крови - тест при диагностике острого панкреатита. Трипсин широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине - для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.

Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Keil В., в кн.: The enzymes, 3 ed, ed. by P.O. Boyer, v. 3, N.Y.-L, 1971, p. 249-75. © Н.Ф. Казанская.




выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVIII
Контактная информация