Новости химической науки > Определено строение фермента, окисляющего метан

После долгих лет работы исследователи из США смогли расшифровать строение фермента, способствующего окислению метана до метанола. Результаты исследования могут привести к созданию недорогих и экологически безопасных систем для получения метанола, который может использоваться как в качестве топлива, так и сырья для химической промышленности.

Исследователи определили строение активного центра фермента и подтвердили, что медь представляет элемент, ключевой для его активности. (Рисунок из Nature, 2010, DOI:10.1038/nature08992)

В отличие от современных промышленных методов окисления метана, которые реализуются в высокотемпературном режиме, часто отличаются низкой эффективностью и образованием большого количества отходов, ряд бактерий способны окислять метан при сравнительно низких температурах при участии ферментов – метанмонооксигеназ [methane monooxygenases (MMO)]. До настоящего времени строение активного центра этого фермента было предметом активных научных споров, что затрудняло достигнуть глубокого понимания принципов работы этого фермента.

Исследовательские группы Ами Розенцвейга (Amy Rosenzweig) из Северо-западного университета (Иллинойс, США) и Тимоти Стеммлера (Timothy Stemmler) из Университета Уэйна (Мичиган, США) смогли найти правильный ответ на ключевой вопрос о строении метанмонооксигеназ.

Исследователи обработали экстракты, содержащие выделенный фермент, цианидом, полностью блокировавшим активность металла. Затем в систему, содержащей дезактивированный фермент, селективно вводили ионы меди или железа. Ионы меди восстанавливали активность фермента, введение ионов железа не приводило к сколь заметному увеличению активности фермента. Розенцвейг отмечает, что на качественном уровне такой подход однозначно позволяет ответить, какой металл отвечает за активность фермента в окислении метана. Измерение количества меди, необходимого для восстановления каталитической активности фермента, позволило установить, что для работы активного центра фермента необходимо два атома меди, хотя ранее высказывалось предположение о том, что за работу активного центра метанмонооксигеназы отвечает три атома меди.

Расположение активного центра в структуре фермента также было предметом длительных дискуссий. В то время как часть этого фермента ассоциирована с клеточной мембраной, другая, растворимая его часть находится в периплазме клетки. Ранее бытовало мнение, что активный металлосодержащий центр фермента расположен в том домене белка, который связан с мембраной. Исследователи получили генетически модифицированный штамм бактерии E. coli, который смог синтезировать растворимую фракцию белка-катализатора, которая и проявляла каталитическую активность в окислении метана. Исследователи полагают, что этот результат однозначно указывает на локализацию активного центра фермента в растворимой части фермента.

Розенцвейг отмечает, что полученная информация о строении фермента позволяет приступить к более серьезным исследованиям – изучению механизма ферментно-катализируемого окисления метана до метанола. Ранее уже предпринимались попытки создания низкомолекулярных катализаторов окисления метана, однако существенных успехов в этой области так и не было достигнуто. Розенцвейг полагает, что решить проблему низкотемпературной конверсии компонентов природного газа в необходимые для энергетики или химического синтеза вещества может создание белков-катализаторов, а установленная структура метанмонооксигеназы может существенно помочь в достижении этой цели.

Том Смит (Tom Smith), эксперт по из Университета Шеффилда (Великобритания) отмечает, что результаты нового исследования однозначно подтверждают то, что главным элементом активного центра фермента является биядерный медьсодержащий металлопротеидовый фрагмент. Смит также подчеркивает, что большое значение имеет каталитическая активность, которой характеризуется растворимый домен фермента, экспрессированный генно-модифицированной E. Coli. Он полагает, что генетическая модификация может оказаться полезной для биотехнологического получения катализаторов, активность и механизм действия которых близки метанмонооксигеназам.

Источник: Nature, 2010, DOI:10.1038/nature08992

метки статьи: #биохимия, #кинетика и катализ, #молекулярная биология, #химия полимеров