Новости химической науки > Наблюдение за денатурацией в режиме реального времени

Петер Хамм (Peter Hamm) с соавторами из Цюрихского университета в Швейцарии и Университета Бохум в Германии в режиме реального времени наблюдали за изменением формы пептидной молекулы.

Наблюдать этот сверхбыстрый процесс, протекающий в течение пикосекунд, (10^–12 c) стало возможно с помощью нового метода – кратковременной двумерной инфракрасной спектроскопии. Разработанный метод имеет более высокую разрешающую способность во времени, чем существующие до настоящего времени методы изучения изменения структуры молекулы.

Протестированный европейскими учеными метод представляет собой потенциально мощный инструмент для наблюдения и понимания ключевых структурных изменений, протекающих в белках. Изменение третичной структуры белка, в свою очередь, в большинстве случаев является ключевым для биологических функций белковых молекул в живых системах.

Для подтверждения состоятельности предложенного подхода исследователи использовали 2D-ИК спектроскопию для наблюдения за изменением конформации небольшого пептида. Наблюдаемые структурные изменения включали, в частности, процесс разрыва водородной связи.

2D-ИК спектроскопия в сочетании с результатами квантово-химических симуляций позволяет снять «документальный фильм» об изменении конформации пептида. (По материалам Nature)

Новый метод исследования строения молекул вносит существенный вклад в понимание процессов, фундаментальных для динамического поведения белков в живых системах и протекающих в пикосекундном временном интервале.

Исследователи пишут, что хотя разработанный ими метод слежения за процессами, протекающими в пикосекундной временной шкале, будет трудно применить к изучению больших белковых молекул, экспериментальная техника 2D-ИК спектроскопии может помочь в определении правильности моделей конформационных переходов белковых молекул, предложенных на основании квантово-химических расчетов.

Источник: Nature, 2006, 444, 469