новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

Новости химической науки > Биологический синтез 22-й аминокислоты – пирролизина


22.11.2011
средняя оценка статьи - 4.5 (2 оценок) Подписаться на RSS

Практически все известные белки являются продуктами биохимической конденсации двадцати аминокислот. Четверть века назад 25 исследователи обнаружили двадцать первую протеиногенную аминокислоту – селеноцистеин, и около десятилетия назад – двадцать вторую – пирролизин.

До настоящего времени у исследователей не было представления о том, как такой необычный строительный блок образуется в клетке, однако исследователям из Технического Университета Мюнхена удалось определить строение ключевого фермента, вовлеченного в биосинтез пирролизина.



Рисунок из Angewandte Chemie, DOI:10.1002/ange.201106765

Белки играют ключевую роль в подавляющем большинстве процессов, связанных с обменом веществ. Строение белков весьма разнообразно, только в организме человека в обмене веществ задействовано около сотни тысяч различных типов белков, подавляющее большинство которых образовано остатками двадцати аминокислот. Лишь небольшая доля белков, играющих важную роль в тонких процессах метаболизма, имеет в своем составе остаток селеноцистеина – очень редкой 21-ой аминокислоты, впервые обнаруженной в 1986 году.

Неожиданностью для биохимиков было открытие в 2002 году двадцать второй протеиногенной аминокислоты – пирролизина, который был выделен из метанодышащих бактерий-архей семейства Methanosarcinaceae; генетический код этих организмов позволяет им встраивать пирролизин в растущую цепь белка в процессе трансляции. У этих архей содержащие пирролизин белки используются в процессах энергетического обмена. Пирролизин, располагается в каталитически активном центре функциональных белков и отвечает за их работу – в отсутствии пирролизина энергетический обмен у Methanosarcinaceae идет со значительными нарушениями.

В марте 2011 исследователи из Университета Огайо смогли частично расшифровать схему биосинтеза пирролизина. Был предложен следующий механизм – фермент Pyl катализирует первую стадию синтеза пирролизина за счет конвертации аминокислоты лизина в интермедиат – метилорнитин (metyhlornithine). Биохимикам из группы Михеля Гролля (Michael Groll) удалось установить кристаллическую структуру фермента PylВ с помощью рентгеноструктурного анализа.

К удивлению исследователей, им удалось «застать фермент на месте преступления» – рентгеноструктурный анализ был сделан с образца биологического катализатора, активный центр которого еще был занят продуктом реакции – метилорнитином. Это обстоятельство позволило не только определить строение PylВ, но и реконструировать схему образования метилорнитина из лизина.

Каталитическая трансформация лизина происходит с участием расположенных в активном центре четырех атомов железа и четырех атомов серы. По словам Гролля, реакция очень необычна, в лабораторных условиях невозможно осуществить одностадийный синтез метилорнитина исходя из лизина.

Особенности биохимической конверсии лизина в метилорнитин могут помочь исследователям понять, каким образом произошло изменение системы обмена веществ, позволившее бактериям производить необычную аминокислоту, остаток которой в белке, к тому же, способствует протеканию очень специфической реакции. Возможно, что полученная информация окажется полезной для исследователей, создающих «искусственные» ферменты, которые могут оказаться полезными для промышленной биотехнологии и биомедицины.

Помимо практического интереса к особенностям биосинтеза 22-ой аминокислоты, пирролизин может оказаться также важным и для фундаментальной науки. Биохимики, изучающие биосинтез пирролизина пытаются найти ответ на вопрос, почему все богатство белковых структур сводится в итоге к двадцати аминокислотам, хотя возможности генетического кода более широки (генетический код основан на 64 сочетаниях триплетов азотистых оснований, и лишь три из этих триплетов, как правило, не связаны ни с какими аминокислотами, обозначая конец биосинтеза белковой молекулы). Возможно, что дальнейшее изучение биохимии селеноцистеина и пирролизина сможет найти ответ и на этот вопрос.

Источник: Angewandte Chemie, DOI:10.1002/ange.201106765

метки статьи: #биохимия, #кинетика и катализ, #химическая эволюция

оценить статью: 12345
Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru
Комментарии к статье:
Ваше имя
Ваш e-mail, чтобы следить за обсуждением
   
Комментарий

Символ пятого P-элемента в табл. Менделеева
(латиницей, одной заглавной буквой):
   
 


Вы читаете текст статьи "Биологический синтез 22-й аминокислоты – пирролизина"
Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru

Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXX
Контактная информация