новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

Новости химической науки > Строение олигопролиновой спирали изучено во всех деталях


21.11.2014
средняя оценка статьи - 4.5 (2 оценок) Подписаться на RSS

Олигопролины, короткоцепочечные пептиды, составленные только из остатков аминокислоты пролина, формируют спирали полипролина II (PPII), такие спирали являются третьим по распространенности типом вторичных белковых структур – после α-спиральной и β-складок.

Тем не менее, сложности, связанные с получением кристаллических образцов полипролинов обуславливают то обстоятельство, что до настоящего времени этот тип вторичной структуры белков и пептидов практически не был изучен.

В новой работе Хельма Веннемерс (Helma Wennemers) с соавторами подобрала условия кристаллизации модифицированного олигопролина и смогли изучить кристаллическую структуру олигопролиновой цепи типа PPII во всех деталях. Модификация олигопролина заключалась в том, что N-концевая группа олигопролина была ацилирована п-бромбензоильной кислотой.



Рисунок из J. Am. Chem. Soc. 2014, DOI: 10.1021/ja507405j

Помимо того, что полипролины играют главную строительную функцию в формировании третичной структуры многих белков – в первую очередь – коллагена, олигопролины уже длительное время используются в качестве молекулярных спейсеров и шаблонов для применения в таких областях, как распознавание опухолей, конструирование наночастиц, сборка супрамолекулярных архитектур и ингибирование взаимодействий белок-белок. Очевидно, что исчерпывающая геометрическая характеристика олигопролинов (определение межатомных расстояний, валентных углов и других параметров сформированной полимером, состощих из остатков пролина, спирали).

Результаты расшифровки структуры позвляют поставить точку в дискуссиях о функциональной роли амидной группы и молекул воды в спирализации полипролина и образовании вторичной структуры типа PPII. Результаты исследования показали, что соседние амидные группы спирали взаимодействуют, внося свой вклад в устойчивость спирали, в то время как вода не нужна для фиксации спиралевидной третичной структуры.

Рон Рэйнс (Ron Raines) из Университета Висконсина отмечает, что результаты работы Веннемерс являются знаковым достижением, как для структурной химии, так и для молекулярной биологии. Рэйнс добавляет, что точное определение геометрического строения вторичной структуры полипролинов позволит повысить эффективность тех практических приложений, в которых эти белковые олигомеры выступают в роли спейсеров и других элементов архитектуры.

Источник: J. Am. Chem. Soc. 2014, DOI: 10.1021/ja507405j

метки статьи: #биохимия, #молекулярная биология, #супрамолекулярная химия, #химия полимеров

оценить статью: 12345
Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru
Комментарии к статье:
Ваше имя
Ваш e-mail, чтобы следить за обсуждением
   
Комментарий

Символ пятого P-элемента в табл. Менделеева
(латиницей, одной заглавной буквой):
   
 


Вы читаете текст статьи "Строение олигопролиновой спирали изучено во всех деталях"
Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru

Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVIII
Контактная информация