новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

Новости химической науки > второй путь к цистеину


30.3.2005
эту статью еще не оценивали Подписаться на RSS

Альтернативный путь биосинтеза транспортных РНК, переносящих аминокислоту цистеин, требуемую для создания большинства белков, может являться «отправной точкой» природы для расширения генетического кода с 20 аминокислот на большие количества, говорит Дитер Сёлль, Йельский Университет.

Для трансляции белков, содержащих цистеин, живым организмам требуются тРНК, его переносящие. Большинство организмов решают эту задачу, приклепляя готовую молекулу цистеина к тРНК. Группа Сёлля показала, что некоторые микробы класса архея используют другой путь: сначала к тРНК присоединяется аминокислота-предшественник, которая потом превращатеся в цистеин (Science 2005, 307, 1969).



для создания тРНК, переносящей цистеин, некоторые бактерии используют SepRS, присоединяя О-фосфосерин (красный) к цистеину (синий), а затем, с помощью SepCysS превращают этот предшественник, связанный с тРНК в цистеин (зелёный).

Этот путь химически идентичен тому, с помощью которого живые организмы создают тРНК, переносящие селеноцистеин, 21 аминокислоту, и «вставляют» её в белки. Архея, изученная Сёллем, использовала фермент лигазу (SepRS) для создания тРНК-связанного О-фосфосерина, а затем второй фермент (SepCysS) для превращения тРНК-связанной аминокислоты в цистеин. Считается, что организмы, нуждающиеся в селеноцистеине, используют сходный путь для его получения. Подобная параллель позволяет предположить, что по этот путь «первоначально мог использоваться для введения селеноцистеина,» комментирует Роберт Х. Уайт из Политехнического Университета Вирждинии.

До недавнего времени не было известно лигаз, способных присоединять к тРНК аминокислоты, отличающиеся от стандартных двадцати. Всё изменилось в прошлом году, когда Сёлль и Джозеф А. Кржицки из Государственного Университета Огайо, независимо друг от друга, открыли пирролизин-тРНК лигазу. Теперь, открытие группой Сёлля второго подобного фермента (SepRS), делает «значительно более вероятным наличие большего количества необычных аминокислот и соответствующих им аминоацил-тРНК лигаз,» отмечает Кржицки. «Если это так, то кроме 22 известных двух аминокислот, кодирующих генетическую информацию, есть и другие. Осталось только их открыть.»

источник: Chemical & Engineering News

Комментарии к статье:
Ваше имя
Ваш e-mail, чтобы следить за обсуждением
   
Комментарий

Символ пятого P-элемента в табл. Менделеева
(латиницей, одной заглавной буквой):
   
 


Вы читаете текст статьи "второй путь к цистеину"
Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru

Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVIII
Контактная информация