поиск |
Новости химической науки > Новая поза для объятий белка и меди9.1.2008 ![]() ![]() Для белка, переносящего медь, обнаружен необычный тип связывания с металлом, облегчающий высвобождение меди. Группа исследователей под руководством профессора Томаса О’Халлорана (Thomas V. O'Halloran) из Северо-Западного Университета США сообщает о том, что бактериальный белок CusF, ответственный за перенос меди, связывает медь за счет прочного π-взаимодействия между катионом Cu(I) и фрагментом триптофана. Обычно связь ионов металлов с белками реализуется за счет ковалентных взаимодействий донорно-акцепторной природы. В распознавании иона меди бактериальным белком CusF участвуют фрагменты метионина (Met) и гистидина (His), образующие с металлом ковалентные связи, и триптофан (Trp), ароматический фрагмент которого связывается π-связями с катионом меди. (Рисунок: Nat. Chem. Bio., DOI: 10.1038/nchembio.2007.57) Белок CusF связывает Cu(I) в трехкоординированную структуру с помощью двух метиониновых и одного гистидинового остатка. Медь также взаимодействует с индольным фрагментом близлежащего триптофана. Рентгеноструктурный анализ и Рамановская спектроскопия позволила подтвердить, что близкие контакты Cu-триптофан не являются результатом вынужденного сближения, а объясняются π-связыванием катиона меди с ароматическим фрагментом. Замена в модельном пептиде триптофана на еще один метиониновый остаток приводит к образованию комплекса металл-белок с четырьмя ковалентными связями, в котором реализуется большая прочность связывания пептида с медью, чем в комплексе медь-CusF. О’Халлоран полагает, что меньшая прочность связывания медиза счет π-взаимодействия способствует более простому высвобождению белком переносимого катиона меди. Группа О’Халлорана пытается найти ответы на вновь появившиеся вопросы, связанные с обнаружением ранее не встречавшегося в белках типа координации с металлом. Исследователей интересует роль триптофана в распознавании катиона меди, возможность того, что триптофан играет роль «защиты» меди от других координирующих сайтов белка. Остается открытым и вопрос о механизме высвобождения меди белком CusF. Источник: Nat. Chem. Bio., DOI: 10.1038/nchembio.2007.57 метки статьи: #биохимия, #молекулярная биология, #химия полимеров, #элементоорганическая химия Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru Комментарии к статье:
Вы читаете текст статьи "Новая поза для объятий белка и меди" Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru |
Читайте также:
Все новости
25.12.2016 Вещества, которые нас порадовали в уходящем году 13.12.2016 Морская вода позволит освободиться от «литиевой иглы» 5.12.2016 Платина с отрицательным зарядом 29.11.2016 В «плоский мир» въехала молекула – колесо со спицами 21.11.2016 Носки превращаются в гибкие хемосенсоры 14.11.2016 Когда жизнь дает тебе лимоны, занимайся катализом Подписка на новости
Новости компаний
06.05.22
|
Химпром, ПАО
Все новости
Сотрудники Химпрома с жителями Донецка и Луганска создали Каштановую аллею 21.04.22 | Химпром, ПАО ПАО «Химпром» проектирует новое производство хлората натрия 18.04.22 | Химпром, ПАО «Химпром» сохраняет устойчивое положение 31.03.22 | НПП СпецТек, ООО Электронная система обходов охватила все технологические цеха КАО «Азот» 18.03.22 | Химпром, ПАО ПАО «Химпром» - партнер Фестиваля «Ярмарка проектов» в Кванториуме Подписка на новости
|