поиск |
Новости химической науки > Новое взаимодействие стабилизирует белки18.7.2010 У водородной связи появилась компания. Исследователи обнаружили, что в образовании биологически активных нативных третичных структур белка принимает участие еще одно нековалентное межмолекулярное взаимодействие, которое теперь следует учитывать при составлении новых алгоритмов компьютерного моделирования белков.
Межмолекулярное взаимодействие n→π* происходит при перекрывании неподеленной пары электронов карбонильного кислорода одной аминокислоты с π-разрыхляющей орбиталью карбонильной группы соседней аминокислоты. (C – черный, O – красный, N – синий, H – белый). (Рисунок из Nature Chemical Biology; DOI: 10.1038/nchembio.406)
Рональд Рэйнс (Ronald T. Raines) из Университета Висконсина изучает n→π* взаимодействие в разнообразных системах в течение десятков лет. В сотрудничестве с Дереком Вульфсоном (Derek N. Woolfson) после тщательного анализа баз данных по строению белков было обнаружено, что взаимодействие n→π* характерно практически для каждой молекулы белка. В белках межмолекулярное взаимодействие n→π* происходит при перекрывании неподеленной пары электронов карбонильного кислорода одной аминокислоты с π-разрыхляющей орбиталью карбонильной группы соседней аминокислоты.
Рейнс отмечает, что поскольку в этом взаимодействии участвуют фрагменты главной цепи пептида, оно практически не зависит от боковых групп образующих белок аминокислотных остатков, и в n→π*-взаимодействии может участвовать любая аминокислота, хотя геометрические параметры позволяют говорить о том, что наиболее благоприятно n→π* взаимодействие будет реализовываться для пролина.
Рейнс подчеркивает, что наибольший интерес может вызывать то обстоятельство, что это «близкодействующее» межмолекулярное взаимодействие. Геометрические параметры α-вторичной структуры, например, таковы, что водородная связь возникает между первым и пятым аминокислотным остатком пептидной цепи, в то время, как n→π*-взаимодействие связывает соседние аминокислотные остатки. Взаимодействие n→π* слабее водородной связи, однако Рейнс и Вульфсон продемонстрировали реализацию этого взаимодействия в любой упорядоченной вторичной структуре белка, и даже – в неупорядоченных белковых доменах.
Рейнс полагает, что причина столь долгого игнорирования n→π*-взаимодействия заключалась в устоявшихся уже длительное время представлениях о вторичной и третичной структуре белков, подчеркивая, что рассмотрение вторичной структуры без применения методов квантовой механики не позволяет сформулировать электронную природу n→π*-взаимодействия.
Уильям ДеГрадо (William F. DeGrado) из Университета Пенсильвании говорит, что практическая составляющая работы заключается в том, что, возможно, некоторые геометрические свойства белковых молекул недостаточно хорошо предсказываются с помощью существующих в настоящее время стандартных алгоритмах для учета силовых полей в молекулярной механике, и возникает необходимость изменения существующих квантово-химических подходов по исследованию свойств белка.
Невилл Калленбах, профессор Университета Нью-Йорка отмечает, что работа заслуживает уважения за представленные доказательства широкой распространенности n→π*-взаимодействия в структуре белка – исследователи предприняли рискованную попытку, однако все попытки заставить людей что-то изменить в уже ставших традиционными взглядах, таковы – не все специалисты по структуре белков еще уверены, что n→π*-взаимодействия могут быть достаточным объяснением обнаруженных Рейнсом и Вульфсоном особенностей геометрического строения белка.
Источник: Nature Chemical Biology; DOI: 10.1038/nchembio.406 метки статьи: #биохимия, #квантовая химия, #молекулярная биология, #химия полимеров Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru Комментарии к статье:
Вы читаете текст статьи "Новое взаимодействие стабилизирует белки" Перепечатка статьи разрешается при условии размещения активной гиперссылки на ChemPort.Ru |
Читайте также:
Все новости
23.3.2023 Эта новая молекула обязана своей хиральностью только кислороду. 25.12.2016 Вещества, которые нас порадовали в уходящем году 13.12.2016 Морская вода позволит освободиться от «литиевой иглы» 5.12.2016 Платина с отрицательным зарядом 29.11.2016 В «плоский мир» въехала молекула – колесо со спицами 21.11.2016 Носки превращаются в гибкие хемосенсоры Подписка на новости
Новости компаний
03.04.23
|
Химпром, ПАО
Все новости
Работа на «Химпроме» становится все более привлекательной 03.04.23 | Химпром, ПАО Работа на «Химпроме» становится все более привлекательной 03.04.23 | Химпром, ПАО Новый подход «Химпрома» к чистому воздуху и воде в Чувашии 13.12.22 | Химпром, ПАО «Химпром» присоединился к проекту «Жить и работать в Чувашии» 06.12.22 | Химпром, ПАО «Химпром» взял лидерство в реализации профориентационного проекта УПК 21 Подписка на новости
|