главная > справочник > химическая энциклопедия:

ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА

Notice: Undefined variable: iko in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 95

Notice: Undefined variable: goo in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

Notice: Undefined variable: mn in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/chemical_encyclopedia.php on line 109

ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА, фермент класса лигаз. катализирующий обратимую реакцию образования щавеле-воуксусной кислоты (оксалоацетата) из пировиноградной (пирувата):

Равновесие реакции сдвинуто вправо. Кофермент пируваткарбоксилаза-биотин, связанный с e-аминогруппой остатка лизина. который расположен в активном центре фермента. АТФ участвует в реакции в виде Mg-соли.

пируваткарбоксилаза обнаружена только у животных. Фермент из печени цыпленка состоит из 4 тетрамеров, содержащих по 4 идентичные субъединицы с мол. м. ок. 40 тыс. (мол. м. всей молекулы ок. 660 тыс.). Каждый тетрамер содержит одну молекулу биотина и один ион Mn²⁺. Для пируваткарбоксилаза характерна аллостерич. регуляция активности (регуляторный участок находится не на той субъединице, где находится активный центр фермента).

Р-ция, катализируемая пируваткарбоксилаза,-наиб. важная в обеспечении пополнения промежут. веществами трикарбоновых кислот цикла (такие реакции наз. анаплеротическими), имеет большое значение для глюконеогенеза.

Аллостерич. регулятор (активатор) реакции-ацетил-кофер-мент А. Под его влиянием происходит ассоциация малоактивных тетрамеров в нативную молекулу пируваткарбоксилаза (на холоду фермент диссоциирует на 4 тетрамера). Избыток активатора стимулирует образование в митохондриях щавелевоуксус-ной кислоты, что, в свою очередь, обусловливает увеличение скорости синтеза из последней и ацетил-кофермента А лимонной кислоты.

У бактерий и зеленых растений синтез щавелевоуксусной кислоты происходит с помощью др. фермента - фосфоенол-пируваткарбоксилазы.

Лит.: Диксон M., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 2, гл. 10, M., 1982, с. 732-75; Страйер Л., Биохимия, пер. с англ., т. 2, M., 1985, с. 107-109.

3. С. Kaгaн.