новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

главная > справочник > химическая энциклопедия:

Родопсин


выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

Родопсин (зрительный пигмент), светочувствительный белок палочек сетчатки глаза позвоночных животных и зрительных клеток беспозвоночных.

Родопсин - гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс.; полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле родопсина находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-концевой области родопсина расположены две олигосахаридные цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура родопсинов, выделенных из разл. источников. Хромофор большинства родопсинов - остаток 11-цис-ретиналя (см. Витамин А), связанный альдиминной связью с e-аминогруппой остатка лизина (у быка он находится в положении 296). Спектр поглощения у этих белков имеет три максимума-ок. 500, 350 и 280 нм. Первые два максимума обусловлены хромофором, третий-в осн. белковой частью молекулы. В спектре кругового дихроизма родопсина имеются два положит. максимума (500 и 350 нм) и один отрицательный (220 нм); lмакс флуоресценции 580 нм, квантовый выход 5•10-3.

У некоторых рыб и амфибий хромрфором зрительного пигмента служит остаток 11-цис-3,4-дидегидроретиналя (в этом случае белок наз. порфиропсином).

Родопсин расположен трансмембранно в дисках палочек сетчатки глаза (рис. 1). Наиб. значит. участки вне мембраны-N- и С-концевые области молекулы (N-конец расположен внутри диска, С-конец-на внеш. стороне мембраны диска).

Рис. 1. Схематич. изображение палочки сетчатки: 1-диск; 2-наружный сегмент; 3-внутРодопсин сегмент; 4-ядро; 5-пре-синаптич. окончание.

При поглощении кванта света начинается многоступенчатый процесс обесцвечивания, или фотолиза, родопсин (рис.2); квантовый выход фотолиза 0,67. На первой стадии (до образова-ния батородопсина) происходит изомеризация хромофора из 11-цис-формы в полностью транс-форму, а на стадии батородопсина начинаются конформац. изменения белка, сначала в месте расположения хромофора, а затем и в др. местах молекулы. Это приводит к образованию др. промежут. продуктов, различающихся по спектральным свойствам. У позвоночных фотолиз заканчивается отрывом хромофора от белка (белковая часть родопсина наз. опсином); у беспозвоночных хромофор остается связанным с белком на всех стадиях фотолиза. У позвоночных родопсин регенерируется обычно в результате взаимод. опсина с 11-цис-ретиналем, у беспозвоночных-при поглощении второго кванта света.



Рис. 2. Промежут. этапы фотолиза и регенерации родопсина быка. Превращения, показанные волнистой линией, идут с поглощением кванта света; в скобках приведены lмакс поглощения и время перехода (при комнатной температуре) к послед. промежут. продукту.

Плазматич. мембрана наружного сегмента в темноте высоко проницаема для ионов Na+, благодаря чему эти ионы быстро проникают внутрь наружного сегмента (высокий градиент в мембране концентрации ионов Na+ поддерживает Na+, К+-аденозинтрифосфатаза), диффундируют далее во внутр. сегмент и затем выводятся с помощью Na+, К+-насоса за счет энергии АТФ.

Предполагают, что мол. механизм блокирования Na+-каналов инициируется метародопсином II (активированный Родопсин), который взаимод. с трансдуцином (G-белок, мол. м. 42 тыс.). Последний м. б. связан с гуанозиндифосфатом или гуанозинтрифосфатом (соотв. ГДФ и ГТФ). В трансдуцине, связанном с активированным Родопсин, происходит обмен ГДФ на ГТФ.

Одна молекула активированного Родопсин до ее дезактивации способна активировать ок. 500 молекул трансдуцина. Трансдуцин с ГТФ активирует одну молекулу фосфодиэстеразы, которая за время одного цикла разлагает ок. 1000 молекул циклич. гуанозинмонофосфата (цГМФ). Общее усиление сигнала-ок. 106. Уменьшение концентрации цГМФ приводит к закрытию натриевых цГМФ-регулируемых каналов, поток Na+ уменьшается, мембрана гиперполяризуется.

Возникновение такой поляризации запускает реакции световой адаптации клетки по принципу обратной связи. Закрытие Na+-каналов блокирует проникание Са2+ в наружный сегмент, в то же время выход Са2+ в результате Na+-Ca2+-обмена продолжается. Это приводит к активации гуанилатциклазы и частично, по-видимому, к ингибированию фосфодиэстеразы. В результате этого концентрация цГМФ увеличивается и Na+-каналы открываются.

Зрительный пигмент колбочек (они ответственны за цветовое зрение)-иодопсин в качестве хромофора также содержит остаток ретиналя. Однако его белковый компонент отличается от опсина палочек. Иодопсин претерпевает превращения, сходные с превращениями Родопсин

Лит.: Страйер Л., Биохимия, пер. с англ., т. 3, М., 1985, с. 340-48; Ovchinnikov Yu. А., "FEES letters", 1982, v. 148(2), p. 179-91; Applebury M., Hargrave P., "Visual Res.", 1986, v. 26 (12), p. 1881-95; Shichida Y., "Photobio-chemistry and Photobiophysics", 1986, v. 13 (3), p. 287-307; Pugh E., Cobbs W., "Visual Res.", 1986, v. 26 (10), p. 1613-43; Bennett N.. Sitaramayya A., "Biochemistry", 1988, v. 27 (5), p. 1710-15. © И.Б. Федорович.




выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVII
Контактная информация