новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
тендеры / аналитика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы

расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты / книги
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас

реклама на сайте
контакты
Магазин химических реактивов
поиск
   

главная > справочник > химическая энциклопедия:

ЛЮТЕИНИЗИРУЮЩИЙ ГОРМОН


выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

ЛЮТЕИНИЗИРУЮЩИЙ ГОРМОН (лютропин), гормон гипофиза. Представляет собой гликопротеин. молекула которого построена из 2 субъединиц - a (содержит 89-96 аминокислотных остатков) и b (115-119 аминокислотных остатков), нековалентно связанных друг с другом; мол. м. ок. 30 тыс. Число аминокислотных остатков в субъединицах колеблется главным образом в зависимости от видовой принадлежности гормона. Для субъединиц лютеинизирующий гормон характерно высокое содержание остатков пролина и дисульфидных связей между остатками цистеина. В реакцепи N-концевой аминокислотный остаток м. б. ацилирован по аминогруппе. Известна первичная структура a- и b-полипептидных цепей у лютеинизирующий гормон человека и неск. видов животных. Олигосахаридные цепи в лютеинизирующий гормон (их мол. м. составляет 16% от мол. м. всей молекулы) присоединены к аспарагину с помощью N-гликозидных связей, причем a-субъединица содержит 2 олигосахаридные цепи, b - одну. В их состав входят L-фукоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин. a-Субъединицы лютеинизирующий гормон, тиреотропного и фолликулостимулирующего гормонов одной видовой принадлежности отличаются лишь строением углеводного компонента. Специфичность биол. действия трех гормонов целиком определяется их b-субъединицами, которые у разных гормонов имеют разл. структуру. Видовые различия в строении лютеинизирующий гормон относительно немногочисленны. Изолированные a- и b-субъединицы не обладают биол. активностью. Дегликозилированный лютеинизирующий гормон значительно теряет биол. активность и проявляет свойства физиол. антагониста нативного гормона. Биосинтез лютеинизирующий гормон осуществляется из a- и b-субъединиц, которые образуются раздельно из соответствующих высокомол. белков-предшественников, аминокислотная последовательность которых кодируется разл. генами. Образование "зрелых" полипептидных цепей происходит в результате специфич. протеолитич. расщепления белков-предшественников. У женских особей лютеинизирующий гормон стимулирует овуляцию, разрыв фолликула с освобождением яйцеклетки и формирование желтого тела, а также секрецию прогестерона. В мужском организме лютеинизирующий гормон стимулирует ф-цию интерстициальных клеток семенников, в т.ч. секрецию ими мужского полового гормона тестостерона. Снижение секреции лютеинизирующий гормон приводит к нарушению детородной ф-ции и бесплодию. лютеинизирующий гормон выделяют из гипофизов животных и человека. Лит.: Панков Ю. А., в кн.: Биохимия гормонов и гормональной регуляции, М., 1976. с. 44-93; Панков Ю. А., Карасев В. С., "Биохимия". 1984. т. 49, в. 1. с. 111-26; там же. 1984. т. 49, в. 6, с. 1004-18; Pierce J.G., Parsons Т. F., "Ann. Rev. Biochem." 1981, v. 50. p. 465-95. А. А. Булатов.




выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVII
Контактная информация