ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА (фумараза, L-малат-гидро-лиаза), фермент класса лиаз. катализирующий обратимое присоединение воды к дианиону фумаровой кислоты с образованием малата - дианиона яблочной кислоты:
фумарат-гидратаза-г. получена в кристаллич. виде из сердца свиньи. Молекула ее состоит из 4 одинаковых субъединиц мол. м. 48,5 тыс., каждая из которых в отдельности каталитич. активностью не обладает. Оптим. каталитич. активность при рН 7,0-9,0 не требует кофакторов и сильно зависит от природы и концентрации присутствующих анионов. фумарат-гидратаза-г. необратимо инакти-вируется модификаторами цистеиновых остатков, специфич. конкурентный ингибитор - пиромеллитовая кислота. Определены первичные структуры фумарат-гидратаза-г. человека, крысы, дрожжей и бактерий В. subtilis, гомологичные фумарат-гидратаза-г. свиньи. Дрожжи и млекопитающие содержат два структурно близких изофер-мента (митохондриальный и цитоплазматич.).
Протекание реакции слева направо в тканях млекопитающих и др. аэробных организмах - необходимый этап трикарбоно-вых кислот цикла. У анаэробных организмов обратная реакция служит источником фумарата - конечного акцептора электронов в окислит.-восстановит. реакциях.
В кишечной палочке (E. coli) найдено 3 гена. кодирующих фумарат-гидратаза-г., типа А, В и С. фумарат-гидратаза-г. С гомологична ферменту млекопитающих, фумарат-гидратаза-г. А - гомодимер с мол. м. 120 тыс., содержит железо-серный кластер Fe4S4, участвующий в катализе. фумарат-гидратаза-г. А быстро инактивируется кислородом и др. окислителями.
Лит.: Hill R.L., Teipel J. W., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y., 1971, p. 539-71; Flint D. H., Emptage M.H., Guest J. R., "Biochemistry", v. 31, 1992, p. 10331-337. А. Д. Виноградов.
