Трипсин - фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, который в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в трипсин. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-T.
Трипсин способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварительных ферментов.
Мол. м. бычьего трипсина 24 тыс., рI 10,5-10,8; оптим. каталитич. активность при рН 7,8-8,0.
Активный центр трипсина состоит из трех аминокислотных остатков: серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в трипсине соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая кислота-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой кислоты-189, которая определяет специфичность трипсина к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.
Существенной для трипсина является способность сорбировать положительно заряженные соед. и некоторые белки (ингибиторы). В этом случае трипсин теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т. к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз.
Недостаток или избыток трипсина проявляются в нарушении пищеварения. Наличие трипсина в сыворотке крови - тест при диагностике острого панкреатита. Трипсин широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине - для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.
