новости бизнеса
компании и предприятия
нефтехимические компании
продукция / логистика
торговый центр
ChemIndex
новости науки
работа для химиков
химические выставки
лабораторное оборудование
химические реактивы
расширенный поиск
каталог ресурсов
электронный справочник
авторефераты
форум химиков
подписка / опросы
проекты / о нас


контакты
поиск
   

главная > справочник > химическая энциклопедия:

ФОСФОЛИПАЗЫ


выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

ФОСФОЛИПАЗЫ (фосфатидазы), ферменты класса гидро-лаз, катализирующие гидролиз фосфоглицеридов. В зависимости от места действия на субстрат (позиционной специфичности) различают фосфолипазы A1, A2, С и D (хим. связи, которые гидролизуют эти фосфолипазы, показаны на ф-ле I); лизофосфолипиды расщепляются под действием фосфолипазы L (ф-ла II; существование позиционно специфичных фосфолипазы L1 и L2 не доказано). фосфолипазы В - устаревшее назв. препаратов, обладающих активностью по типу фосфолипазы А и L.


X - остаток холина, серина. мио-инозита и др.; для фосфолипазы L1 R2=C(O)R4, R3=H; для фосфолипазы L2 R2=H, R3=C(O)R4

Каждое из семейств фосфолипазы неоднородно и включает ферменты, значительно отличающиеся по мол. массам, субъединичному составу и др. свойствам. Все фосфолипазы наиб. активно катализируют гидролиз на пов-сти раздела фаз фосфолипид - вода. медленно гидролизуют водорастворимые субстраты.

фосфолипазы A1 в большинстве своем - внутриклеточные ферменты, часто мембраносвязанные, не нуждаются в коферменте. Их мол. массы варьируют в пределах 15-90 тыс.; оптимальная каталитич. активность проявляется при рН 4,0 (для лизосо-мальных ферментов) или 8,0-9,5 (для ферментов микросом, плазматич. мембран и цитозоля); широко распространены в животных тканях (печень, сердце, мозг) и в микроорганизмах (Bacillus subtilis, В. megateiium, Mycobacter phlei, Escherichia coli).

фосфолипазы A2 - наиб, изученные представители фосфолипазы Известны 3 группы фосфолипазы A2: 1) ферменты ядов змей, рептилий и насекомых, существующие в виде большого кол-ва изоформ (см. Изофер-менты) 2) ферменты поджелудочной железы млекопитающих, продуцирующиеся в организме в виде зимогенов (предшественников с большей мол. массой) и активирующиеся трипсином. 3) внутриклеточные ферменты из крови и тканей животных, среди которых имеются как растворимые, так и мембра-носвязанные. фосфолипазы A2 первых двух подгрупп являются водорастворимыми ферментами с мол. м. 11-19 тыс. (некоторые активны в виде димеров), обладают высокой стабильностью благодаря большому числу (6-7) дисульфидных связей; оптимальная каталитич. активность при рН 7,5-9,0; рI от 4,0 до 10,5; кофермент - Ca2+. Для мн. представителей этих подгрупп фосфолипазы известны первичная и пространственная структура; в активном центре обнаружены остатки гистидина и аспара-гиновой кислоты. Cв-ва внутриклеточных фосфолипазы A2 (третья подгруппа) зависят от субклеточной локализации фермента. Их мол. м. 12-75 тыс.; оптимальная каталитич. активность при рН 4,2-9,0; некоторые ферменты этой подгруппы не содержат коферментов.

фосфолипазы L выделены из растений, микроорганизмов, яда пчел, тканей млекопитающих. Ферменты этой группы крайне неспецифичны, катализируют гидролиз разл. сложноэфирных связей, обладают литическим (разрушающим) действием по отношению к биол. мембранам (что обусловливает их токсичность). Мол. м. фосфолипазы L 15-65 тыс., они менее стабильны, чем фосфолипазы А; их оптимальная каталитич. активность проявляется при рН от 4,5 (лизосомальный фермент) до 10,0 (ферменты ядов); фосфолипазы L не имеют коферментов, не ингибируются этилендиамин-тетрауксусной кислотой; некоторые фосфолипазы L ингибируются диизопро-пилфторфосфатом и п-хлормеркурбензойной кислотой; универсальные ингибиторы для всех фосфолипазы L - ПАВ.

фосфолипазы С обнаружены у бактерий Clostridium, Bacillus и Pseudo-monas, а также в клетках млекопитающих (печень, мозг, поджелудочная железа). Для некоторых из них характерна строгая специфичность по отношению к спиртовой группе молекулы субстрата, например к остатку холина (фосфолипазы Cx) и мио-инозита (фосфолипазы Си). Мол. м. фосфолипазы С от 23 до 51 тыс., ионы Zn2+ являются для них коферментом и стабилизатором; оптимальная каталитич. активность при рН ок. 7 для фосфолипазы Cx и при рН < 7 для фосфолипазы Си.

фосфолипазы D обнаружены в растениях (овощи, водоросли), микроорганизмах и в тканях животных. Их мол. м. 90-116 тыс.; оптимальная каталитич. активность при рН 4,7-8,0. Катион-ные ПАВ ингибируют Ф. D, анионные - активируют.

Помимо гидролитич. ф-ции фосфолипазы обладают трансацилазной (фосфолипазы A1, A2 и L) и транс фосфатидилазной (фосфолипазы Си D) активностью.

фосфолипазы играют важную роль в обмене липидов в живых организмах. Их используют для определения структуры фосфо-глицеридов и места их локализации в мембранах.

Лит.: Брокерхоф X., Дженсен Р., Липолитические ферменты,пер. с англ., M., 1978, с. 242-356; Van den Bosch H., "Biochim. et Biophys. Acta", 1980, v. 604, № 2, p. 191-246; Dennis E. А., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 16, N. Y.- L., 1983, p. 307-53. T. В. Романова.




выберите первую букву в названии статьи: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я


Все новости



Новости компаний

Все новости


© ChemPort.Ru, MMII-MMXVII
Контактная информация